Ungarn hat in der Muskelforschung große Tradition. So gelang es Nobelpreisträger Albert Szent-Györgyi und seinem Team in den 1940er Jahren die Proteine Myosin und Aktin zu isolieren und in künstlichen Systemen zur Kontraktion zu bringen. Seitdem wurden zahlreiche molekulare Details aufgeklärt. Neuere Befunde lassen aber vermuten, dass der kontraktile Molekülapparat des Muskels viel komplexer ist als jahrzehntelang angenommen. Der Kongress in Budapest bestätigte diesen Eindruck in vielfacher Hinsicht.
So zeigen neueste Ergebnisse immer deutlicher, dass die etwa 30.000 Aminosäuren lange Kette des Titins nicht nur eine Rückstellfeder für gedehnte Muskeln ist, sondern auch bei der Kontraktion eine Rolle spielt. Sogar die molekularen Motoren, die Köpfe des Myosins, sorgten für eine Überraschung. Sie scheinen häufig einen „super-relaxierten“ Zustand einzunehmen, der ganz besonders energiesparend ist.
Auch Gallers Forschung hatte zu unerwarteten Einsichten in die molekularen Muskelmaschinen geführt. Er und sein Team konnten zeigen, dass der energiesparende Haltezustand der sogenannten Sperrmuskeln auf passiven Molekülstrukturen beruht. In Budapest referierte Galler über Befunde, die nahelegen, dass die passiven Haltestrukturen während aktiver Muskelkontraktion ausgebildet werden und dabei nicht angespannt sind.
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